Ig 的生物学活性
Ig 的重要生物学活性为特异性结合抗原，并通过C区介导一系列的生物效应。包括肌体补体、亲和细胞等作用，终排除外来抗原的目的。
抗体分子和相应抗原结合时，其Fab片段的V区起到了决定性作用。其结合的原因有：抗体V区氨基酸结构型特别是高变区的氨基酸残基，与抗原决定簇的立体构象必须互补吻合，所以抗原抗体的结合具有高度特异性；通过各种非共价键，如氢键、静电引力、范德瓦尔斯力等的作用，使抗原抗体分子彼此结合在一起。
补体与游离Ig分子结合的非常弱，但与抗原复合物中的IgG结合则很强，这是由于结合后构型改变而使位于Ch2/Ch3功能区的补体结合点暴露，从而激活补体经典途径。IgG4、IgA1、IgA2虽不能通过经典途径激活补体，但其Ig聚合物均可激活Ch3旁路途经。
Ig能够通过其Fc受体结合，而产生不同的生物学效应。例如IgG分子与细菌等颗粒性抗原结合后，可通过其Fc段与巨噬细胞或中性粒细胞表面的受体结合，而增强其对细菌等颗粒性抗原的吞噬作用。
