免疫球蛋白（Ig）的分子结构
任何类型的Ig都具有相同的基本结构，每个Ig分子由4条肽链组成，2条长链称为重链由450~550个氨基酸残基组成，分子量约为50~70kDa；2条断链称为轻链（Light chain,L）由220个氨基酸残组成，分子量为25 kDa。4条肽链通过链间二硫键连接而成。整个Ig分子单体呈Y形，在重链恒定区有少量糖类，故Ig为糖蛋白。
Ig分子轻链和重链中氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（Variable region,V区）；肽链C端其余部位轻链和重链中氨基酸序列较为恒定，彼此相差不大，称为恒定区（Con-Stint Region区）V区中H链和L链各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区(HVR)它是抗体Ig与抗原发生特异性结合的部位，又称为互补决定区（CDR）分别为CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化。称为骨架区（FR）大约占V区的75%，其功能在于维持V区 三维结构的稳定，
